LEA蛋白在逆境胁迫下的研究进展
黄若兰, 李帅, 蔡兆琴, 陈会鲜, 肖冬

Research Progress of LEA Proteins under Stress Conditions
Huang Ruolan, Li Shuai, Cai Zhaoqin, Chen Huixian, Xiao Dong
表1 LEA蛋白分类及结构特点
Table 1 Classes and structural feature of LEA proteins
LEA蛋白分类
Classification of LEA proteins
结构特点
Structural feature
参考文献
Reference
LEA_1
C段序列保守性较差,N段有1个由74~78个氨基酸组成的保守序列。遭受胁迫时,保守序列由无序形成α-螺旋结构。 [11]
LEA_2 无明显保守片段,比其他LEA蛋白同源性低,含有高比例的疏水氨基酸,疏水性强。 [12]
LEA_3 含有大量的疏水氨基酸,热稳定性较差,沸水条件下不能维持水溶状态。 [13]
LEA_4

包括11个氨基酸的重复基序,其保守序列为TAQAAKEKAXE,推测含有2个亲水性α-螺旋。可以形成二聚体。其C端富含甘氨酸和组氨酸残基,能够结合金属离子,N端区域具有类似伴侣的活性。 [14]

LEA_5
保守结构域较少,缺少高特异性和显著的基团,疏水残基的含量高,被认为是一种非典型LEA蛋白。 [15]
LEA_6/PvLEA18
分子量小,只有7~14 kDa,不含半胱氨酸和色氨酸,具有较高的亲水性与热稳定性,暴露于高温时不会凝结。 [16]
Dehydrin



氨基酸组成为82~575个不等,不同成员间相对分子量在9~200 kDa,含有3个高度保守域:K、Y、S,K片段([E/K/R]KKG[I/L]MDKIKEKLPG)(位于C末端)富含赖氨酸,Y片段([V/T]D[E/Q]YGNP)(位于N末端)富含酪氨酸,S片段(SSSSSSSD)富含丝氨酸,可被蛋白激酶磷酸化。部分Dehydrin存在一段富含甘氨酸和极性氨基酸的φ片段,保守性较差。 [17]



SMP 分子量为5.3~37.4 kDa,与其他LEA亚族同源性较低,保守性强,亲水性和热稳定性高。 [7]